蛋白質(zhì)代謝（蛋白質(zhì)在細(xì)胞內(nèi)的代謝途徑）
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蛋白質(zhì)代謝
蛋白質(zhì)在細(xì)胞內(nèi)的代謝途徑
基本信息
| 中文名 | 蛋白質(zhì)代謝 |
| 外文名 | protein metabolism |
| 拼音 | dàn bái zhì dài xiè |
| 定義 | 蛋白質(zhì) 在細(xì)胞內(nèi)的代謝途徑 |
| 類別 | 混合物 |
實(shí)現(xiàn)途徑
1、蛋白質(zhì)代謝以氨基酸為核心，細(xì)胞內(nèi)外液中所有游離氨基酸稱為游離氨基酸庫(kù)，其含量不足氨基酸總量的1%，卻可反映機(jī)體氮代謝的概況。食物中的蛋白都要降解為氨基酸才能被機(jī)體利用，體內(nèi)蛋白也要先分解為氨基酸才能繼續(xù)氧化分解或轉(zhuǎn)化。
2、游離氨基酸可合成自身蛋白，可氧化分解放出能量，可轉(zhuǎn)化為糖類或脂類，也可合成其他生物活性物質(zhì)。合成蛋白是主要用途，約占75%，而蛋白質(zhì)提供的能量約占人體所需總能量的10－15%。蛋白質(zhì)的代謝平衡稱氮平衡，一般每天排出5克氮，相當(dāng)于30克蛋白質(zhì)。
合成代謝
蛋白質(zhì)合成代謝是蛋白質(zhì)由氨基酸形成的過程。它依賴于五個(gè)過程：氨基酸合成，轉(zhuǎn)錄，翻譯，翻譯后修飾和蛋白質(zhì)折疊。蛋白質(zhì)由氨基酸制成。在人類中，可以使用已經(jīng)存在的中間體合成一些氨基酸。這些氨基酸被稱為非必需氨基酸。必需氨基酸需要人體中不存在的中間體。這些中間體必須攝入，主要是攝食其他生物。
多肽合成
1.轉(zhuǎn)錄
在轉(zhuǎn)錄中，RNA聚合酶讀取DNA鏈并產(chǎn)生可以進(jìn)一步翻譯的mRNA鏈。為了啟動(dòng)轉(zhuǎn)錄，要轉(zhuǎn)錄的DNA片段必須是可接近的（即它不能緊密包裝）。一旦DNA片段可及，RNA聚合酶就可以通過將RNA核苷酸與模板DNA鏈配對(duì)來開始轉(zhuǎn)錄編碼DNA鏈。在初始轉(zhuǎn)錄階段期間，RNA聚合酶在DNA模板鏈上搜索啟動(dòng)子區(qū)域。一旦RNA聚合酶與該區(qū)域結(jié)合，它就開始以3'至5'方向“讀取”模板DNA鏈。RNA聚合酶附著與模板DNA鏈互補(bǔ)的RNA堿基（將使用尿嘧啶代替胸腺嘧啶）。新的核苷酸堿基共價(jià)鍵合。新堿基最終與DNA堿基分離，但保持相互連接，形成新的mRNA鏈。該mRNA鏈以5'至3'方向合成。一旦RNA到達(dá)終止子序列，它就會(huì)從DNA模板鏈解離并終止mRNA序列。
通過轉(zhuǎn)錄因子在細(xì)胞中調(diào)節(jié)轉(zhuǎn)錄。轉(zhuǎn)錄因子是與DNA鏈中的調(diào)節(jié)序列結(jié)合的蛋白質(zhì)，例如啟動(dòng)子區(qū)域或操縱子區(qū)域。與這些區(qū)域結(jié)合的蛋白質(zhì)可以直接停止或允許RNA聚合酶讀取DNA鏈，或者可以指示其他蛋白質(zhì)停止或允許RNA聚合酶讀取。
2.翻譯
在翻譯過程中，核糖體將mRNA序列（信使RNA）轉(zhuǎn)化為氨基酸序列。每個(gè)3堿基對(duì)長(zhǎng)的mRNA區(qū)段是對(duì)應(yīng)于一個(gè)氨基酸或終止信號(hào)的密碼子。氨基酸可以具有與其對(duì)應(yīng)的多個(gè)密碼子。核糖體不直接將氨基酸連接至mRNA密碼子。他們也必須利用tRNA（轉(zhuǎn)移RNA）。轉(zhuǎn)移RNA可以與氨基酸結(jié)合并含有可與氫結(jié)合mRNA密碼子的反密碼子。將氨基酸與tRNA結(jié)合的過程稱為tRNA充電。這里，氨基酰基-tRNA合成酶催化兩個(gè)反應(yīng)。在第一個(gè)中，它將AMP分子（從ATP切割）附著到氨基酸上。第二反應(yīng)裂解氨酰基-AMP產(chǎn)生能量以將氨基酸連接至tRNA分子。
核糖體有兩個(gè)亞基，一個(gè)大，一個(gè)小。這些亞基圍繞mRNA鏈。較大的亞基含有三個(gè)結(jié)合位點(diǎn)：A（氨基酰基），P（肽基）和E（出口）。在翻譯起始后（其在原核生物和真核生物中不同），核糖體進(jìn)入延長(zhǎng)期，其遵循重復(fù)循環(huán)。首先，具有正確氨基酸的tRNA進(jìn)入A位點(diǎn)。核糖體將肽從P位點(diǎn)的tRNA轉(zhuǎn)移到A位點(diǎn)的tRNA上的新氨基酸。來自P位點(diǎn)的tRNA將被轉(zhuǎn)移到E位點(diǎn)，在那里它將被彈出。這種情況持續(xù)發(fā)生，直到核糖體到達(dá)終止密碼子或接收到停止的信號(hào)。A.肽鍵與P位點(diǎn)中與tRNA連接的氨基酸和與A位點(diǎn)中的tRNA連接的氨基酸形成。肽鍵的形成需要能量輸入。兩個(gè)反應(yīng)分子是一個(gè)氨基酸的α氨基和另一個(gè)氨基酸的α羧基。這種鍵形成的副產(chǎn)物是水的釋放（氨基提供質(zhì)子，而羧基提供羥基）。
翻譯可以下調(diào)的miRNA的（微RNA）。這些RNA鏈可以切割它們互補(bǔ)的mRNA鏈，從而停止翻譯。翻譯也可以通過輔助蛋白進(jìn)行調(diào)節(jié)。例如，稱為真核起始因子-2（eIF-2）的蛋白質(zhì)可以與核糖體的較小亞基結(jié)合，開始翻譯。當(dāng)elF-2被磷酸化時(shí)，它不能與核糖體結(jié)合并停止翻譯。
3.翻譯后修飾
一旦肽鏈合成，它仍然必須被修飾。翻譯后修飾可以在蛋白質(zhì)折疊之前或之后發(fā)生。翻譯后修飾肽鏈的常見生物學(xué)方法包括甲基化，磷酸化和二硫鍵形成。甲基化通常發(fā)生于精氨酸或賴氨酸和涉及將甲基的氮（置換氫）。這些氨基酸上的R基團(tuán)可以被甲基化只要與氮的鍵不超過4，就會(huì)多次。甲基化降低了這些氨基酸形成氫鍵的能力，因此甲基化的精氨酸和賴氨酸具有與其標(biāo)準(zhǔn)對(duì)應(yīng)物不同的性質(zhì)。磷酸化通常發(fā)生在絲氨酸，蘇氨酸和酪氨酸上，并涉及用磷酸基團(tuán)取代R基團(tuán)末端的醇基上的氫。這增加了R基團(tuán)的負(fù)電荷，因此將改變氨基酸與其標(biāo)準(zhǔn)對(duì)應(yīng)物相比的行為方式。二硫鍵形成是二硫鍵（共價(jià)鍵）的產(chǎn)生）在鏈中的兩個(gè)半胱氨酸氨基酸之間，其增加了折疊結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性。
肽鏈的盤曲折疊
4.蛋白質(zhì)折疊
細(xì)胞中的多肽鏈不必保持線性；它可以變成分支或折疊在自身上。多肽鏈以特定方式折疊，這取決于它們所處的溶液。所有氨基酸含有具有不同性質(zhì)的R基團(tuán)的事實(shí)是蛋白質(zhì)折疊的主要原因。在諸如胞質(zhì)溶膠的親水環(huán)境中，疏水性氨基酸將集中在蛋白質(zhì)的核心，而親水性氨基酸將在外部。這是熵有利的因?yàn)?/span>水分子可以比疏水性氨基酸更自由地在親水性氨基酸周圍移動(dòng)。在疏水環(huán)境中，親水性氨基酸將集中在蛋白質(zhì)的核心，而疏水性氨基酸將在外部。由于親水性氨基酸之間的相互作用強(qiáng)于疏水性-親水性相互作用，因此這在焓方面是有利的。一旦多肽鏈完全折疊，它就被稱為蛋白質(zhì)。盡管存在僅含有一條多肽鏈的生理蛋白，但通常許多亞基將組合形成功能完整的蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)還可以結(jié)合其他分子，如血紅素基團(tuán)中的血紅蛋白，一種負(fù)責(zé)攜帶血液中氧氣的蛋白質(zhì)。
分解代謝
酶的蛋白質(zhì)
1.蛋白酶
最初被認(rèn)為僅破壞酶促反應(yīng)，蛋白酶（也稱為肽酶）實(shí)際上通過切割幫助分解代謝蛋白質(zhì)并產(chǎn)生之前不存在的新蛋白質(zhì)。蛋白酶也有助于調(diào)節(jié)代謝途徑。他們這樣做的一種方法是在不需要運(yùn)行的途徑中切割酶（即當(dāng)血糖濃度高時(shí)糖原異生）。這有助于節(jié)省盡可能多的能量并避免徒勞無功的循環(huán)。當(dāng)分解代謝和合成代謝途徑在相同時(shí)間和相同反應(yīng)的速率下都有效時(shí)，發(fā)生無效循環(huán)。由于產(chǎn)生的中間體被消耗，因此身體不會(huì)產(chǎn)生凈增益。能量通過徒勞的循環(huán)而消失。蛋白酶通過改變其中一種途徑的速率來阻止這種循環(huán)，或者通過切割關(guān)鍵酶，它們可以阻止其中一種途徑。當(dāng)與底物結(jié)合時(shí)，蛋白酶也是非特異性的，允許細(xì)胞和其他蛋白質(zhì)內(nèi)的大量多樣性，因?yàn)樗鼈兛梢砸阅芰坑行У姆绞礁菀椎亓呀狻?/span>
因?yàn)樵S多蛋白酶是非特異性的，它們?cè)诩?xì)胞中受到高度調(diào)節(jié)。沒有調(diào)節(jié)，蛋白酶會(huì)破壞生理過程中的許多必需蛋白質(zhì)。身體調(diào)節(jié)蛋白酶的一種方法是通過蛋白酶抑制劑。蛋白酶抑制劑可以是其他蛋白質(zhì)，小肽或分子。有兩種類型的蛋白酶抑制劑：可逆和不可逆。可逆蛋白酶抑制劑與限制其功能的蛋白酶形成非共價(jià)相互作用。它們可以是競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑，非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑和非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑。競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑與肽競(jìng)爭(zhēng)結(jié)合蛋白酶活性位點(diǎn)。當(dāng)競(jìng)爭(zhēng)肽結(jié)合時(shí)，非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑與蛋白酶結(jié)合，但不讓蛋白酶切割肽鍵。非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑可以做到這兩點(diǎn)。不可逆的蛋白酶抑制劑共價(jià)修飾蛋白酶的活性位點(diǎn)，因此它不能切割肽。
2.外肽酶
外肽酶是主要通過添加水來切割氨基酸側(cè)鏈末端的酶。這些酶有兩類：氨肽酶和羧肽酶。氨肽酶是從蛋白質(zhì)的氨基末端去除氨基酸的酶。它們存在于所有生命形式中并且對(duì)于生存至關(guān)重要，因?yàn)樗鼈優(yōu)榱吮３址€(wěn)定而執(zhí)行許多細(xì)胞任務(wù)。這種形式的肽酶是鋅金屬酶，它被過渡態(tài)類似物抑制。該模擬類似于實(shí)際的過渡狀態(tài)因此它可以使酶與其結(jié)合而不是實(shí)際的過渡態(tài)，從而防止底物結(jié)合并降低反應(yīng)速率。羧肽酶在蛋白質(zhì)的羧基末端裂解。雖然它們可以使蛋白質(zhì)分解代謝，但它們更常用于轉(zhuǎn)錄后修飾。
3.內(nèi)肽酶
內(nèi)肽酶是指到內(nèi)部加水酶肽鍵在肽鏈和打破鍵。三種常見的內(nèi)肽酶是胃蛋白酶，胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶。胰凝乳蛋白酶進(jìn)行水解反應(yīng)，在芳香族殘基后裂解。涉及的主要氨基酸是絲氨酸，組氨酸和天冬氨酸。它們都在切割肽鍵中起作用。這三種氨基酸被稱為催化三聯(lián)體，這意味著這三種氨基酸必須全部存在才能正常發(fā)揮作用。胰蛋白酶在長(zhǎng)的帶正電荷的殘基后切割，并在活性位點(diǎn)具有帶負(fù)電荷的結(jié)合口袋。兩者都作為酶原產(chǎn)生，意味著它們最初以其無活性狀態(tài)存在，并且在通過水解反應(yīng)裂解后，它們被激活。非共價(jià)相互作用，如肽骨架和催化三聯(lián)體之間的氫鍵有助于提高反應(yīng)速率，使這些肽酶有效地切割許多肽。
環(huán)境變化
1.pH
細(xì)胞蛋白質(zhì)保持在相對(duì)恒定的pH中，以防止氨基酸質(zhì)子化狀態(tài)的變化。如果pH下降，如果其R基團(tuán)的pka高于新的pH，則多肽鏈中的一些氨基酸可以質(zhì)子化。質(zhì)子化可以改變這些R基團(tuán)的電荷。如果pH升高，鏈中的一些氨基酸可以去質(zhì)子化（如果R基團(tuán)的pka低于新的pH）。這也改變了R組的費(fèi)用。由于許多氨基酸基于靜電吸引力與其他氨基酸相互作用，改變電荷可以打破這些相互作用。這些相互作用的喪失改變了蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)，但最重要的是它改變了蛋白質(zhì)功能，這可能是有益的或有害的。pH的顯著變化甚至可以破壞氨基酸產(chǎn)生的許多相互作用并使蛋白質(zhì)變性（展開）。
2.溫度
隨著環(huán)境溫度的升高，分子移動(dòng)得更快。氫鍵和疏水相互作用是蛋白質(zhì)中重要的穩(wěn)定力。如果溫度升高并且含有這些相互作用的分子移動(dòng)得太快，則相互作用會(huì)受到損害甚至破壞。在高溫下，不能形成這些相互作用，并且功能性蛋白質(zhì)變性。但是，它依賴于兩個(gè)因素;使用的蛋白質(zhì)類型和施加的熱量。施加的熱量決定了蛋白質(zhì)的這種變化是永久性的還是可以轉(zhuǎn)變回其原始形式。
消化過程
降解蛋白
營(yíng)養(yǎng)吸收
2、基團(tuán)轉(zhuǎn)運(yùn)，需要谷胱甘肽，每轉(zhuǎn)運(yùn)一個(gè)氨基酸消耗3個(gè)ATP，而用載體轉(zhuǎn)運(yùn)只需三分之一個(gè)。此途徑為備用的旁路，一般無用。
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