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信號肽
基本信息
| 中文名 | 信號肽 |
| 外文名 | signal peptide |
| 類(lèi)型 | 肽鏈 |
| 提出者 | Milstein |
| 組成 |
信號假說(shuō)
1972年Milstein等發(fā)現免疫球蛋白IgG輕鏈的前體要比成熟的IG在N-端多20氨基酸。他們推測這20個(gè)氨基酸可能和其通過(guò)ER進(jìn)而分泌有關(guān)。美國B(niǎo)loble實(shí)驗室完成三項重要的實(shí)驗支持了以上推測：（1）將IgG的mRNA在無(wú)細胞系統中，以游離核糖體體外合成時(shí)產(chǎn)生的蛋白是IgG的前體；若在無(wú)
信號肽
信號肽假說(shuō)認為，編碼分泌蛋白的mRNA在翻譯時(shí)首先合成的是N 末端帶有疏水氨基酸殘基的信號肽，它被內質(zhì)網(wǎng)膜上的受體識別并與之相結合。信號肽經(jīng)由膜中蛋白質(zhì)形成的孔道到達內質(zhì)網(wǎng)內腔，隨即被位于腔表面的信號肽酶水解，由于它的引導，新生的多肽就能夠通過(guò)內質(zhì)網(wǎng)膜進(jìn)入腔內，最終被分泌到胞外。翻譯結束后，核糖體亞基解聚、孔道消失，內質(zhì)網(wǎng)膜又恢復原先的脂雙層結構。
結構
信號肽位于分泌蛋白的N端。一般由15～30個(gè)氨基酸組成。包括三個(gè)區：一個(gè)帶正電 的N末端，稱(chēng)為堿性氨基末端：一個(gè)中間疏水序列．以中性氨基酸為主，能夠形成一段d螺旋結構，它是信號肽的主要功能區；一個(gè)較長(cháng)的帶負電荷的C末端，含小分子氨基酸，是信號序列切割位點(diǎn)．也稱(chēng)加工區。當信號肽序列合成后，被信號識別顆粒(SRP)所識別，蛋白質(zhì)合成暫停或減緩，信號識別顆粒將核糖體攜帶至內質(zhì)網(wǎng)上，蛋白質(zhì)合成重新開(kāi)始。在信號肽的引導下，新合成的蛋白質(zhì)進(jìn)入內質(zhì)網(wǎng)腔．而信號肽序列則在信號肽酶的作用下被切除[21。如終止轉運序列存在于新生肽鏈的C端．也可以不被信號肽酶切除．如卵清蛋白含有內部信號肽。它的前體與成熟形式都沒(méi)有被信號肽酶切除的過(guò)程．其N(xiāo)一端氨基酸結構在第9位有帶電基團，疏水結構并不明顯。
信號肽
輸送
信號肽可使正在翻譯的核糖體附著(zhù)到rER膜上。
在信號肽指引下蛋白質(zhì)在細胞內的輸運
核糖體是通過(guò)信號肽的功能而附著(zhù)并合成分泌蛋白的。因此游離的核糖體和膜結合核糖體之間本身并無(wú)差異。信號肽是作為一種附著(zhù)到ER膜上的信號識別，此可能通過(guò)開(kāi)始合成出的N-端頭幾個(gè)氨基酸的疏水功能。然后蛋白鏈插進(jìn)膜中，信號肽埋在膜中的一種蛋白酶所剪切這時(shí)核糖體已完成翻譯，蛋白已延著(zhù)導肽途經(jīng)穿過(guò)膜。鹽沖洗過(guò)的膜不能啟動(dòng)核糖體的結合，取消鹽洗，它的能力又可以恢復。鹽洗的活性成分叫做信號識別蛋白（signalrecognitionparticle,SRP）。它是一個(gè)寬5-6nm,長(cháng)23-24nm長(cháng)條狀的結構，且能分離出11SRNP復合體，含有6種蛋白（總分子量為240KDa）和一個(gè)小的7SRNA（305堿基，100KDa）此7SRNA提供此蛋白的結構骨架，沒(méi)有這個(gè)骨架單個(gè)的蛋白不能裝配。
功能
SRP（信號肽識別粒子）有三個(gè)重要的功能：
(1)它能和新生的分泌蛋白的信號肽相結合；(2)還能和位于膜上的蛋白受體相結合；(3)延伸制動(dòng)。
SRP和SRP受體二者的催化功能是將帶有新生肽的核糖體轉移到膜上。第一步是信號肽被SRP識別。然后SRP和其受體結合，核糖體結合到膜上。SRP受體在蛋白質(zhì)轉運中的作用是短暫的。當SRP和信號肽結合時(shí)，它阻止了翻譯。蛋白合成停止。這是在新合成的多肽鏈長(cháng)70aa左右時(shí)發(fā)生的。（這樣25-30殘基的信號肽伸在核糖體外面，相鄰的約40個(gè)aa仍在核糖體中）。
當SRP與其受體結合時(shí)，SRP釋放出信號肽，然后核糖體和膜上的其它成分（尚未鑒別出）結合，此時(shí)翻譯得到恢復。當核糖體被傳遞到膜上時(shí)，SRP及其受體的作用已完成了，又進(jìn)入新的循環(huán)。再自由地發(fā)動(dòng)另一些新生肽和膜的結合。
此SRP7SRNA可分成兩部分：5′端的100個(gè)堿基和3′端的45個(gè)堿基，這一段和AluRNA順序密切相關(guān)，因此定義為Alu結構域（Aludomain）。RNA余下的部分由SRNA功能域（sRNAdomain）構成。
RNP不同的部位對于靶蛋白具有相應三種功能。在體外用SRP的識別來(lái)研究每部分的功能。54KDa的蛋白只有一個(gè)分子，它不直接和RNA結合。而是和19KDa的蛋白結合，19KDa蛋白與RNA的兩個(gè)未端結合。P54用來(lái)識別信號肽；P68/72雙體結合于RNA的中心區域，它是用來(lái)識別SRP的受體及蛋白的越膜轉運。P9/14二聚體結合在此RNA分子另一端的附近。它負責延伸制動(dòng)。
SRP的受體是含有72Kda和30KDa兩個(gè)亞基的二聚體。大亞基的N-端錨定在ER中，蛋白的大部分伸在胞液中，蛋白的此區域的大部分順序與核結合蛋白相似，帶有很多正電荷的aa，表明SRP受體識別SRP中的7SRNA。
其它觀(guān)點(diǎn)
一種觀(guān)點(diǎn)認為越膜轉運所能涉及到蛋白構象的控制。若蛋白的順序足以能被釋放到胞質(zhì)中的話(huà)，它產(chǎn)生的構象取決于含水的環(huán)境。以這種構象它可能不會(huì )穿過(guò)膜。SRP的能力是在核糖體和膜接觸前抑制翻譯，阻止蛋白釋放在含水的環(huán)境中。然而以這種方法控制構象也僅是在信號肽位于N-端的情況下，在其它情況下是不行的。因此越膜運輸還可能涉其到與轉運蛋白結合，直接影響到他們結構的一些因子。
信號肽酶（signalpeptidase）（在體外鑒別的）由6種蛋白組成的復合體。實(shí)際上只有其中的一種蛋白具有酶的活性，其它的蛋白可能起到修飾作用或者與形成一定的結構有關(guān)，如與在膜上的定位或形成膜上的通道有關(guān)。它們的量約和結合核糖體的量相等。表明它起到結構功能的作用。它位于ER膜的內表面上。表明信號肽在被切割前必須穿過(guò)膜。
膜上核糖體受體又稱(chēng)為多肽轉運裝置（translocationmachinery）或核糖體親和蛋白（Ribophorin）。可能由于核糖體受體和核糖體接觸后，在膜上聚集而形成孔道，使信號肽及其相連的新生肽得以通過(guò)。此時(shí)SRP與其受體分離恢復游離狀。翻譯和轉運完成后，核糖體大、小亞基相互解離，核糖體也發(fā)生解聚，通道消失，ER的膜也恢復完整的脂雙層。
分泌表達
參考資料
[1]
信號肽的結構和功能 · 生命經(jīng)緯[引用日期2013-04-23]
信號肽相關(guān)的文章
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尚可名片
這家伙太懶了，什么都沒(méi)寫(xiě)！
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