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酶促反應（由酶作為催化劑進(jìn)行催化的反應）

次瀏覽 | 更新時(shí)間：2023-05-23

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酶促反應

由酶作為催化劑進(jìn)行催化的反應

酶促反應（Enzyme catalysis）又稱(chēng)酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作為催化劑進(jìn)行催化的化學(xué)反應。生物體內的化學(xué)反應絕大多數屬于酶促反應。酶作為一種生物催化劑在催化一個(gè)化學(xué)反應時(shí)，既具有一般的催化劑的特征，又具有不同于一般催化劑的特殊性。

基本信息

中文名	酶促反應
外文名	Enzyme catalysis
別名	酶催化或酵素催化作用
含義	由酶作為催化劑進(jìn)行催化的化學(xué)反應
所屬學(xué)科	生命科學(xué)

主要特性

普遍性

酶促反應

1、酶與一般催化劑一樣，只催化熱力學(xué)允許的化學(xué)反應（即可逆反應）；

2、可以加快化學(xué)反應的速度，而不改變反應的平衡點(diǎn)，即不改變反應的平衡常數；

3、作用機理都是降低反應的活化能；

4、在反應前后，酶沒(méi)有質(zhì)和量的改變，且微量的酶便可發(fā)揮巨大的催化作用。

特殊性

但是酶也具有不同于其他催化劑的特殊性。

在酶促反應中，酶作為高效催化劑，使得反應以極快的速度或在一般情況無(wú)法反應的條件下進(jìn)行。

酶是生物體內進(jìn)行各種化學(xué)反應最重要的物質(zhì)。

特點(diǎn)

一、酶促反應具有極高的效率

二、酶促反應具有高度的特異性

酶的特異性是指酶對底物的選擇性，有以下三種類(lèi)型：

1.絕對特異性酶只作用于特定結構的底物，生成一種特定結構的產(chǎn)物。如淀粉酶只作用淀粉。

2.相對特異性酶可作用于一類(lèi)化合物或一種化學(xué)鍵。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯鍵的化合物。

3.立體異構特異性一種產(chǎn)僅作用于立體異構體中的一種。例如L-乳酸脫氫酶只作用于L-乳酸，而對D-乳酸不起催物作用。

三、酶活性的可調節性

四、酶活性的不穩定性

因素

溫度、酸堿度、酶的濃度、被催化物質(zhì)的濃度、抑制劑、激活劑、反應產(chǎn)物底物濃度對酶反應速度的影響底物濃度的改變，對酶反應速度的影響比較復雜。在一定的酶濃度下當底物濃度較低時(shí)

（底物濃度從0逐漸增高），反應速度與底物濃度的關(guān)系呈正比關(guān)系（如右圖）；隨著(zhù)底物濃度的增加，反應速度不再按正比升高；如果再繼續加大底物濃度，反應速度卻不再上升，趨向一個(gè)極限。

影響

在一定的溫度和pH條件下，當底物濃度足以使酶飽和的情況下，酶的濃度與酶促反應速度呈正比關(guān)系。

pH對酶反應速度的影響

pH對酶促反應速度的影響酶反應介質(zhì)的pH可影響酶分子，特別是活性中心上必需基團的解離程度和催化基團中質(zhì)子供體或質(zhì)子受體所需的離子化狀態(tài)，也可影響底物和輔酶的解離程度，從而影響酶與底物的結合。只有在特定的pH條件下，酶、底物和輔酶的解離情況，最適宜于它們互相結合，并發(fā)生催化作用，使酶促反應速度達最大值，這種pH值稱(chēng)為酶的最適pH。

胰蛋白酶大部分酶的活力受其環(huán)境pH的影響，在一定pH下，酶促反應具有最大速度，高于或低于此值，反應就會(huì )下降，通常稱(chēng)此pH為酶的最適pH。不同酶的最適pH不同。

右圖：例如：胃蛋白酶的最適pH為1.5~2.2，胰蛋白酶的最適pH為8.0~9.0，唾液淀粉酶的最適pH為6.8等。動(dòng)物酶多在pH6.5~8.0之間，植物及微生物多在pH4.5~6.5之間，但也有例外。如：真菌的最適pH為5.0~6.0，多數細菌的最適為6.5~7.5，放線(xiàn)菌的最適在7.5~8.5。

體內多數酶的最適pH值接近中性，但也有例外，如胃蛋白酶的最適pH約1.8，肝精氨酸酶最適pH約為9.8。溶液的pH值高于和低于最適pH時(shí)都會(huì )使酶的活性降低，遠離最適pH值時(shí)甚至導致酶的變性失活（圖）。所以測定酶的活性時(shí)，應選用適宜的緩沖液，以保持酶活性的相對恒定。臨床上根據胃蛋白酶的最適PH偏酸這一特點(diǎn)，配制助消化的胃蛋白酶合劑時(shí)加入一定量的稀鹽酸，使其發(fā)揮更好的療效。

pH影響酶活性的主要原因

過(guò)酸、過(guò)堿影響了酶分子的結構，甚至使酶變性失活。

應該注意的是，酶在試管中的最適pH與它在正常細胞中的生理pH值并不一定完全相同。這是因為一個(gè)細胞內可能會(huì )有幾百種酶，不同的酶對此細胞內的生理pH的敏感性不同；也就是說(shuō)此pH對一些酶是最適pH，而對另一些酶則不是，不同的酶表現出不同的活性。這種不同對于控制細胞內復雜的代謝途徑可能具有很重要的意義。

溫度對酶促反應速度的影響

化學(xué)反應的速度隨溫度增高而加快，但酶是蛋白質(zhì)，可隨溫度的升高而變性。在溫度較低時(shí)，前一影響較大，反應速度隨溫度升高而加快。但溫度超過(guò)一定范圍后，酶受熱變性的因素占優(yōu)勢，反應速度反而隨溫度上升而減慢。常將酶促反應速度最大的某一溫度范圍，稱(chēng)為酶的最適溫度。

人體內酶的最適溫度接近體溫，一般為37℃～40℃之間，若將酶加熱到60℃即開(kāi)始變性，超過(guò)80℃，酶的變性不可逆。

溫度對酶促反應速度的影響在臨床實(shí)踐中具有指導意義。低溫條件下，酶的活性下降，但低溫一般不破壞酶，溫度回升后，酶又恢復活性。所以在管理技術(shù)操作中對酶制劑和酶檢測標本（如血清等）應放在冰箱中低溫保存，需要時(shí)從冰箱取出，在室溫條件下等溫度回升后再使用或檢測。溫度超過(guò)80℃后，多數酶變性失活，臨床應用這一原理進(jìn)行高溫滅菌。

酶的最適溫度與反應所需時(shí)間有關(guān)，酶可以在短時(shí)間內耐受較高的溫度，相反，延長(cháng)反應時(shí)間，最適溫度便降低。據此，在生化檢驗中，可以采取適當提高溫度，縮短時(shí)間的方法，進(jìn)行酶的快速檢測。

不同的溫度對活性的影響不同，但都有一個(gè)最適溫度。在最適溫度的兩側，反應速度都比較低。

溫度對酶促反應的影響包括兩方面：一方面是當溫度升高時(shí)，反應速度也加快，這與一般化學(xué)反應相同。另一方面，隨溫度升高而使酶逐步變性，即通過(guò)減少有活性的酶而降低酶的反應速度。在低于最適溫度時(shí)，前一種效應為主，在高于最適溫度時(shí)，則后一種效應為主，因而酶活性喪失，反應速度下降。

在制備培養基的過(guò)程中，可采用高溫對培養基進(jìn)行滅菌，主要是破壞了微生物體內的酶的活性。采用高溫滅菌在醫學(xué)和生活實(shí)踐中都有較廣泛的應用。

在低溫的條件下，酶的活性降低，但酶分子的結構一般還會(huì )發(fā)生改變。所以，人們可以選擇在低溫下保存酶。在生活實(shí)踐中人們也經(jīng)常選擇在低溫下較長(cháng)時(shí)間保存食品。

抑制劑的作用

通過(guò)改變酶必需基團的化學(xué)性質(zhì)從而引起酶活力降低或喪失的作用稱(chēng)為抑制作用，具有抑制作用的物質(zhì)稱(chēng)為抑制劑，抑制劑通常是小分子化合物，但在生物體內也存在生物大分子類(lèi)型的抑制劑。

酶的抑制劑分類(lèi)

酶的抑制劑分為不可逆抑制劑和可逆抑制劑兩大類(lèi)。不可逆抑制劑與酶的必需基團以共價(jià)鍵結合，引起酶的永久性失活，其抑制作用不能夠用透析，超濾等溫和物理手段解除。可逆抑制劑與酶蛋白以非共價(jià)鍵結合，引起酶活性暫時(shí)性喪失，其抑制作用可以通過(guò)透析、超濾等手段解除。可逆抑制劑又分為競爭性抑制劑、非競爭性抑制劑和反競爭性抑制劑等。

激活劑的作用

酶的活力可以被某些物質(zhì)提高，這些物質(zhì)稱(chēng)為激活劑，在酶促反應體現中加入激活劑可導致反應速率增加。通常酶對激活劑有一定選擇性，且有一定濃度要求，一種酶的激活劑對另一種酶可能是抑制劑，當激活劑的濃度超過(guò)一定的范圍時(shí)，它就成為抑制劑。

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