磷酸丙糖異構酶（Triose-phosphateisomerase，通常簡(jiǎn)稱(chēng)為T(mén)PI或TIM）是一種能夠催化丙糖磷酸異構體在二羥丙酮磷酸和D型甘油醛-3-磷酸之間轉換的酶。

外文名

Triose-phosphateisomerase

基本介紹

磷酸丙糖異構酶（Triose-phosphateisomerase，通常簡(jiǎn)稱(chēng)為T(mén)PI或TIM）是一種能夠催化丙糖磷酸異構體在二羥丙酮磷酸和D型甘油醛-3-磷酸之間轉換。

磷酸丙糖異構酶在糖酵解中具有重要作用，對於有效的能量生成是必不可少的。磷酸丙糖異構酶被發(fā)現存在於幾乎所有的生物體，包括哺乳動(dòng)物、昆蟲(chóng)、真菌、植物和大多數細菌中。但也有一些不進(jìn)行糖酵解的細菌，如解脲支原體（en:ureaplasma），則缺乏該酶。

[編輯]結構

磷酸丙糖異構酶結構的側面圖。磷酸丙糖異構酶是由兩個(gè)相同的亞基所形成的二聚體；每一個(gè)亞基都含有250個(gè)左右的胺基酸殘基。每個(gè)亞基的三維結構中都包含位於外部的8個(gè)α螺旋和位於內部的8個(gè)平行β鏈。這樣的一種結構花樣被稱(chēng)為αβ桶或TIM桶，是目前觀(guān)察到的最為普遍的一種蛋白質(zhì)摺疊方式。該酶的活性位點(diǎn)位於「桶」的中心，其中一個(gè)谷氨酸和一個(gè)組氨酸參與了催化反應進(jìn)程。活性位點(diǎn)附近的殘基序列在所有已知的磷酸丙糖異構酶中都很保守。