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基本信息
| 中文名 | 外膜蛋白 |
| 外文名 | OMPs |
| 定義 | 一類(lèi)非常獨特但又非常重要的 蛋白質(zhì) |
基本概況
外膜蛋白是一類(lèi)非常獨特但又非常重要的蛋白質(zhì)，他們廣泛的存在于原核生物的細胞外膜和真核生物的細胞器外膜中。結構上，它們都具有β-桶狀結構，不同的外膜蛋白的β-桶由不同偶數個(gè)β-折疊片組成，從8個(gè)到22個(gè)不等；功能上，它們具有為外膜提供通透性，維持外膜結構穩定的作用。折疊好的外膜蛋白具有極強的穩定性，常溫下，在2%的強離子型表面活性劑SDS中，外膜蛋白仍然具有正常的折疊結構；而在此溫度下，其他可溶蛋白在0.2%的SDS中就可以迅速失去結構。因此通常將加樣前是否對樣品進(jìn)行95C加熱去折疊的SDS-PAGE稱(chēng)為denatured SDS-PAGE和semi-native SDS-PAGE，并被用來(lái)研究外膜蛋白的折疊狀況。
外膜蛋白的研究經(jīng)歷了漫長(cháng)而又曲折的過(guò)程。起初人們并沒(méi)有意識到外膜蛋白的重要性，雖然有一些關(guān)于外膜脂多糖生成障礙與熱致死相關(guān)的文獻報道，但是人們還是把更多的注意力集中到膜間質(zhì)蛋白的生成上，或者模糊的認為膜間質(zhì)蛋白的生成就是外膜的生成，或者認為膜間質(zhì)蛋白的錯誤折疊是引起細胞在脅迫條件下死亡的主要原因。隨著(zhù)認識的深入，Ried, G.et al.發(fā)現與耐熱相關(guān)的脂多糖實(shí)際上幫助了外膜蛋白的正確生成，Mecsas, J.et al.通過(guò)遺傳篩選證明只有外膜蛋白的過(guò)表達才會(huì )對細胞產(chǎn)生來(lái)自胞外的蛋白質(zhì)生成壓力，激活主要膜間質(zhì)脅迫信號途徑σE通路。進(jìn)一步的證據表明，膜間質(zhì)的主要分子伴侶SurA和Skp都參與了外膜蛋白的正常生成，過(guò)表達膜間質(zhì)分子伴侶可以補救脂多糖合成缺陷的表型，挽救外膜蛋白的異常生成。此后，Rizzitello, A.E.et al.和Sklar, J.G.et al.分別發(fā)現還發(fā)現膜間質(zhì)的分子伴侶SurA與DegP和Skp存在平行結構的協(xié)作關(guān)系，surA和skp，surA和degP的雙敲除都會(huì )表現出致死表型并影響外膜蛋白的正常生成。整個(gè)認識過(guò)程中最重要的發(fā)現出現在2003年，Voulhoux, R.et al.發(fā)現，一種特殊的外膜蛋白Omp85，能夠捕捉膜間質(zhì)中的自?xún)饶まD運而來(lái)的其他外膜蛋白中間體，并引導它們進(jìn)入外膜，它的敲除株會(huì )使外膜蛋白的生成出現嚴重的障礙并導致細菌的死亡，這一發(fā)現使得外膜蛋白生成這一鮮有問(wèn)津的生物學(xué)領(lǐng)域真正引起了學(xué)術(shù)界的高度重視。這之后，Wu, T.et al.發(fā)現Omp85/YaeT/BamA這一因子是通過(guò)與YfgL (BamB), NlpB (BamC), YfiO (BamD)和SmpA (BamE)形成巨大的復合物（>230kDa）來(lái)發(fā)揮作用。最近，Krojer, T.et al.發(fā)現膜間質(zhì)中的另一個(gè)與耐熱相關(guān)的蛋白DegP/HtrA，能夠和外膜蛋白形成穩定的復合物DegP12/24-OMP，雖然其形成的機制尚不清楚，但是這一發(fā)現仍然說(shuō)明膜間質(zhì)中的脅迫更多是由于外膜蛋白的異常生成造成的。
最近我們實(shí)驗室通過(guò)生化和遺傳學(xué)的方法證明，主要外膜蛋白都存在穩定的折疊中間態(tài)，并且這些折疊中間態(tài)的存在是革蘭氏陰性菌能在脅迫條件下能正常存活的基礎條件。耐熱相關(guān)蛋白DegP/HtrA通過(guò)在Skp和SurA下游識別并分選這種折疊中間狀態(tài)來(lái)使細菌抵抗環(huán)境脅迫并為其提供致病性。DegP的分子伴侶活性和蛋白酶活性在分選外膜蛋白折疊中間狀態(tài)的過(guò)程中同時(shí)發(fā)揮著(zhù)重要的作用，分子伴侶活性負責捕捉和穩定不同折疊狀態(tài)的外膜蛋白，幫助部分折疊的外膜蛋白插膜，防止錯誤折疊的外膜蛋白吸附到外膜上；蛋白酶活性對于清除錯誤折疊的外膜蛋白至關(guān)重要。
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